crescita umana recombinante del fibroblasto di cura di pelle del prodotto EGF di Skincare del bFGF Fattore-di base

FGF2, anche conosciuto come il fattore di crescita di base del fibroblasto (bFGF) e FGF-β, è una crescita

proteina di segnalazione e di fattore codificata dal gene FGF2. È sintetizzato

soprattutto come polipeptide di 155 aminoacidi, con conseguente proteina. Tuttavia,

ci sono quattro codoni di inizio alterni che forniscono le estensioni del N-terminale di 41, 46,

55, o 133 aminoacidi, con conseguente proteine 22 del kDa (196 aa totali), 22,5 kDa (201

l'aa ammonta a), 24 kDa (210 aa totali) e 34 kDa (288 aa totali), rispettivamente. Generalità,

la forma a basso peso molecolare di (LMW) di kDa 155 aa/18 è considerata citoplasmica e

può essere secernuto dalla cellula, mentre le forme di (HMW) di alto peso molecolare sono

diretto verso il nucleo delle cellule.

La proteina di fattore di crescita del fibroblasto in primo luogo è stata purificata nel 1975, ma presto in seguito

altri facendo uso delle circostanze differenti hanno isolato FGF di base, Eparina-legante il fattore di crescita

2 e crescita endoteliale factor-2 delle cellule. Ordinamento del gene rivelatore che questo gruppo

era in effetti la stessa proteina FGF2 e quello era un membro di una famiglia di FGF

proteine. FGF2 lega a ed esercita gli effetti via il fattore di crescita specifico del fibroblasto

proteine del ricevitore (FGFR) che stesse costituisca una famiglia di strettamente connesso

molecole.

Funzione
Come altri membri della famiglia di FGF, il fattore di crescita di base del fibroblasto possiede vasto

le attività delle cellule e mitogeniche di sopravvivenza ed è compresa in vario biologico

elabora, compreso lo sviluppo embrionale, la crescita delle cellule, la morfogenesi, tessuto

riparazione, crescita del tumore ed invasione.

In tessuto normale, il bFGF è presente in membrane basali e nel subendothelial

matrice extracellulare dei vasi sanguigni. Resta diretto a membrana finchè c'è nessun

peptide di segnale.

È stato supposto che, durante sia la guarigione della ferita dei tessuti normali che

lo sviluppo del tumore, l'azione degli enzimi didegradazione di eparan attiva

bFGF, così mediando la formazione di nuovi vasi sanguigni, un processo conosciuto come

angiogenesi.

Inoltre, è sintetizzata e secernuta dai adipocytes umani e

la concentrazione di FGF2 correla con il BMI in campioni di sangue. Inoltre è stato indicato

per agire sui preosteoblasts – sotto forma di proliferazione aumentata – dopo avere legato a

ricevitore 1 di fattore di crescita del fibroblasto e chinasi d'attivazione di phosphoinositide 3.

FGF2 è stato indicato negli studi sugli animali preliminari per proteggere il cuore dalla lesione

connesso con un attacco di cuore, la riduzione della morte del tessuto e la promozione migliore

funzione dopo riperfusione.

La prova recente ha indicato che i bassi livelli di FGF2 svolgono un ruolo chiave nell'incidenza

di eccessiva ansia.

Ulteriormente, FGF2 è una componente critica della cultura di cellula staminale embrionale umana

medium; il fattore di crescita è necessario affinchè le cellule rimanga in un non differenziato

stato, sebbene i meccanismi da cui fa questo siano definiti male. È stato

dimostrato per indurre espressione di folletto che a sua volta è conosciuta per inibire

induzione di differenziazione dalle proteine morfogenetiche dell'osso. È necessario dentro

sistemi culturali dipendenti delle cellule dell'topo-alimentatore come pure in alimentatore e senza siero

sistemi culturali. FGF2, insieme con BMP4, promuovono la differenziazione di

cellule staminali agli stirpi mesodermal. Dopo differenziazione, BMP4 e FGF2 trattati

le cellule producono generalmente le quantità elevate di osteogeno e di chondrogenic

differenziazione che le cellule staminali non trattate. Tuttavia, una concentrazione bassa di bFGF

(10 ng/ml) può esercitare un effetto inibitorio su differenziazione del osteoblast.